Размер шрифта
Цветовая схема
Изображения
Форма
Межсимвольный интервал
Межстрочный интервал
стандартные настройки
обычная версия сайта
закрыть
  • Вход
  • Регистрация
  • Помощь
Выбрать БД
Простой поискРасширенный поискИстория поисков
ГлавнаяРезультаты поиска
Статья; ОбзорИскать документыПерейти к записи. 2016; № 3: 13–20. DOI:10.21055/0370-1069-2016-3-13-20
Активатор плазминогена – многофункциональный белок возбудителя чумы
Искать документыПерейти к записи[1]
Искать документыПерейти к записи[1]
Аффилированные организации
[1]Искать документыПерейти к записи
Аннотация
Активатор плазминогена Yersinia pestis – поверхностная протеаза (Pla) кодируется видоспецифической плазмидой pPla. Этот фермент принадлежит к семейству белков омптинов и имеет β-баррельную структуру. Протеаза Pla осуществляет комплексное взаимодействие с системой гомеостаза организма хозяина и является важным фактором вирулентности возбудителя чумы. Представлены литературные данные об участии активатора плазминогена в развитии бубонной и легочной форм чумы. Описано участие R-формы ЛПС в проявлении активности протеазы Pla. Активатор плазминогена непосредственно способствует фибринолизу, активируя плазминоген, инактивируя ингибитор активатора плазминогена-1 (PAI-1) и α2-антиплазмин, а также активируемый тромбином ингибитор фибринолиза (TAFI). Прокоагулянтная активность белка Pla обусловлена разрушением ингибитора каскада тканевого фактора (TFPI). Представлены данные о непротеолитических функциях активатора плазминогена.
Ключевые слова
Искать документыПерейти к записи
Искать документыПерейти к записи
Искать документыПерейти к записи
Рубрики Mesh
Искать документыПерейти к записи
Искать документыПерейти к записи
Искать документыПерейти к записи
Искать документыПерейти к записи
Искать документыПерейти к записи
Искать документыПерейти к записи
Искать документыПерейти к записи
Искать документыПерейти к записи
Искать документыПерейти к записи
Искать документыПерейти к записи
Искать документыПерейти к записи
Искать документыПерейти к записи
Искать документыПерейти к записи
Искать документыПерейти к записи
Литература

Дентовская С.В., Платонов М.Е., Бахтеева И.В., Анисимов А.П. Наличие полной структуры кора липополисахарида необходимо для активации плазминогена возбудителем чумы. Пробл. особо опасных инф. 2007; 1(93):49–51.

Ерошенко Г.А., Одиноков Г.Н., Анисимова Л.В., Шавина Н.Ю., Виноградова Н.А., Кутырев В.В. Антибиотикоустойчивые штаммы возбудителя чумы и разработка способа их детекции методом полимеразной цепной реакции. Пробл. особо опасных инф. 2011; 1(107):53–7.

Beesley E., Brubaker R., Janssen W., Surgalla M. Pesticins. III. Expression of coagulase and mechanisms of fibrinolysis. J. Bacteriol. 1967; 94(1):19–26.

Benedek O., Nagy G., Emody L. Intracellular signalling and cytoskeletal rearrangement involved in Yersinia pestis plasminogen activator (Pla) mediated HeLa cell invasion. Microb. Pathog. 2004; 37(1):47–54. DOI: 10.1016/j.micpath.2004.04.001..
DOI: 10.1016/j.micpath.2004.04.001

Bertherat E. Plague in Madagascar: overview of the 2014–2015 epidemic season. WHO. Weekly Epidemiol. Rec. 2015; 90(20):250–2

Bishop J., Finlay B. Friend or foe? Antimicrobial peptides trigger pathogen virulence. Trends Mol. Med. 2006; 12(1):3–6. DOI: 10.1016/j.molmed.2005.11.001..
DOI: 10.1016/j.molmed.2005.11.001

Butler Т. Plague gives surprises in the first decade of the 21st century in the United States and worldwide. Am. J. Trop. Med. Hyg. 2013; 89(4):788–93. DOI: 10.4269/ajtmh.13-0191..
DOI: 10.4269/ajtmh.13-0191

Caulfield A., Lathem W. Substrates of the plasminogen activator protease of Yersinia pestis. Adv. Exp. Med. Biol. 2012; 954:253– 60. DOI: 10.1007/978-1-4614-3561-7_32..
DOI: 10.1007/978-1-4614-3561-7_32

Chromy B., Choi M., Murphy G., Gonzales A., Corzett C., Chang B., Fitch J., McCutchen-Maloney S. Proteomic characterization of Yersinia pestis virulence. J. Bacteriol. 2005; 187(23):8172–80. DOI: 10.1128/JB.187.23.8172-8180.2005..
DOI: 10.1128/JB.187.23.8172-8180.2005

Cowan C., Jones H., Kaya Y., Perry R., Straley S. Invasion of epithelial cells by Yersinia pestis: evidence for a Y. pestis-specific invasion. Infect. Immun. 2000; 68(8):4523–30. DOI: 10.1128/IAI.68.8.4523-4530.2000..
DOI: 10.1128/IAI.68.8.4523-4530.2000

Degen J., Bugge T., Goguen J. Fibrin and fibrinolysis in infection and host defense. J. Thromb. Haemost. 2007; 5(Suppl 1):24–31. DOI: 10.1111/j.1538-7836.2007.02519.x..
DOI: 10.1111/j.1538-7836.2007.02519.x

Eren E., van den Berg B. Structural basis for activation of an integral membrane protease by lipopolysaccharide. J. Biol. Chem. 2012; 287(28):23971–6. DOI: 10.1074/jbc.M112.376418..
DOI: 10.1074/jbc.M112.376418

Felek S., Tsang T., Krukonis E. Three Yersinia pestis adhesins facilitate Yop delivery to eukaryotic cells and contribute to plague virulence. Infect. Immun. 2010; 78(10):4134–50. DOI:10.1128/IAI.00167-10..
DOI: 10.1128/IAI.00167-10

Galvan E., Lasaro M., Schifferli D. Capsular antigen fraction 1 and Pla modulate the susceptibility of Yersinia pestis to pulmonary antimicrobial peptides such as cathelicidin. Infect. Immun. 2008; 76(4):1456–64. DOI: 10.1128/IAI.01197-07..
DOI: 10.1128/IAI.01197-07

Haiko J., Suomalainen M., Ojala T., Lahteenmaki K., Korhonen T. Breaking barriers – attack on innate immune defences by omptin surface proteases of enterobacterial pathogens. Innate Immun. 2009; 15(2):67–80. DOI: 10.1177/1753425909102559..
DOI: 10.1177/1753425909102559

Haiko J, Laakkonen L., Juuti K., Kalkkinen N., Korhonen T. The omptins of Yersinia pestis and Salmonella enterica cleave the reactive center loop of plasminogen activator inhibitor 1. J. Bacteriol. 2010; 192(18):4553–61. DOI: 10.1128/JB.00458-10..
DOI: 10.1128/JB.00458-10

Hritonenko V., Stathopoulos C. Omptin proteins: an expanding family of outer membrane proteases in Gram-negative Enterobacteriaceae. Mol. Membr. Biol. 2007; 24(5–6):395–406. DOI: 10.1080/09687680701443822..
DOI: 10.1080/09687680701443822

Kienle Z., Emödy L., Svanborg C. and O´Toole P. Adhesive properties conferred by the plasminogen activator of Yersinia pestis. J. Gen. Microbiol. 1992; 138. Pt.8:1679–87.

Kim T., Chauhan S., Motin V., Goh E., Igo M., Young G. Direct transcriptional control of the plasminogen activator gene of Yersinia pestis by the cyclic AMP receptor protein. J. Bacteriol. 2007; 189(24):8890–900. DOI: 10.1128/JB.00972-07..
DOI: 10.1128/JB.00972-07

Knirel Y., Lindner B., Vinogradov E., Kocharova N., Senchenkova S., Shaikhutdinova R., Dentovskaya S., Fursova N., Bakhteeva I., Titareva G., Balakhonov S., Holst O., Gremyakova T., Pier G., Anisimov A. Temperature-dependent variations and intraspecies diversity of the structure of the lipopolysaccharide of Yersinia pestis. Biochemistry. 2005; 44(5):1731–43. DOI: 10.1021/bi048430f..
DOI: 10.1021/bi048430f

Korhonen T., Haiko J., Leakkonen L., Jarvinen H., Westerlund-Wikstrom B. Fibrinolytic and coagulative activities of Yersinia pestis. Front. Cell Infect. Microbiol. 2013; 3(35):1–9. DOI: 10.3389/fcimb.2013.00035..
DOI: 10.3389/fcimb.2013.00035

Korhonen T. Fibrinolytic and procoagulant activities of Yersinia pestis and Salmonella enteric. J. Thromb. Haemost. 2015; 13(1):115–20. DOI: 10.1111/jth.12932..
DOI: 10.1111/jth.12932

Kukkonen M., Lahteenmaki K., Suomalainen M., Kalkkinen N., Emödy L., Lång H., Korhonen T. Protein regions important for plasminogen activation and inactivation of alpha2-antiplasmin in the surface protease Pla of Yersinia pestis. Mol. Microbiol. 2001; 40(5):1097–111. DOI: 10.1046/j.1365-2958.2001.02451.x..
DOI: 10.1046/j.1365-2958.2001.02451.x

Kukkonen M., Korhonen T. The omptin family of enterobacterial surface proteases/adhesins: from housekeeping in Escherichia coli to systemic spread of Yersinia pestis. Int. J. Med. Microbiol. 2004; 294(1):7–14. DOI: 10.1016/j.ijmm.2004.01.003..
DOI: 10.1016/j.ijmm.2004.01.003

Kukkonen M., Suomalainen M., Kyllonen P., Lähteenmäki K., Lång H., Virkola R., Helander I., Holst O., Korhonen T. Lack of O-antigen is essential for plasminogen activation by Yersinia pestis and Salmonella enterica. Mol. Microbiol. 2004; 51(1):215–25. DOI: 10.1046/j.1365-2958.2003.03817.x..
DOI: 10.1046/j.1365-2958.2003.03817.x

Lahteenmaki K., Edelman S., Korhonen T. Bacterial metastasis: the host plasminogen system in bacterial invasion. Trends Microbiol. 2005; 13(2):79–85. DOI: 10.1016/j.tim.2004.12.003..
DOI: 10.1016/j.tim.2004.12.003

Lathem W., Price P., Miller V., Goldman W. A plasminogenactivating protease specifically controls the development of primary pneumonic plague. Science. 2007; 315(5811):509–13. DOI: 10.1126/science.1137195..
DOI: 10.1126/science.1137195

Lawrenz M., Pennington J., Miller V. Acquisition of omptin reveals cryptic virulence function of autotransporter YapE in Yersinia pestis. Mol. Microbiol. 2013; 89(2):276–87. DOI: 10.1111/mmi.12273..
DOI: 10.1111/mmi.12273

Liu H., Wang H., Qiu J., Wang X., Guo Z., Qiu Y., Zhou D., Han Y., Du Z., Li C., Song Y., Yang R. Transcriptional profiling of a mice plague model: insights into interaction between Yersinia pestis and its host. J. Basic. Microbiol. 2009; 49(1):92–9. DOI: 10.1002/jobm.200800027..
DOI: 10.1002/jobm.200800027

Lobo L. Adhesive properties of the purified plasminogen activator Pla of Yersinia pestis. FEMS Microbiol. Lett. 2006; 262(2):158–62. DOI: 10.1111/j.1574-6968.2006.00382.x..
DOI: 10.1111/j.1574-6968.2006.00382.x

Myohanen H., Vaheri A. Regulation and interactions in the activation of cell-associated plasminogen. Cell Mol. Life Sci. 2004; 61(22):2840–58. DOI: 10.1007/s00018-004-4230-9..
DOI: 10.1007/s00018-004-4230-9

Perry R.D., Fetherston J.D. Yersinia pestis – etiological agent of plague. Clin. Microbiol. Rev. 1997; 10(1):35–66.

Plano G., Schesser K. The Yersinia pestis type III secretion system: expression, assembly and role in the evasion of host defenses. Immunol. Res. 2013; 57(1–3):237–45. DOI: 10.1007/s12026-013-8454-3..
DOI: 10.1007/s12026-013-8454-3

Renckens R., Roelofs J., Bonta P., Florquin S., de Vries C., Levi M., Carmeliet P., van’t Veer C., van der Poll T. Plasminogen activator inhibitor type 1 is protective during severe Gram- negative pneumonia. Blood. 2007; 109(4):1593–601. DOI: 10.1182/blood-2006-05-025197..
DOI: 10.1182/blood-2006-05-025197

Sebbane F., Jarrett C., Gardner D., Long D., Hinnebusch B. Role of the Yersinia pestis plasminogen activator in the incidence of distinct septicemic and bubonic forms of flea- borne plague. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2006; 103(14):5526–30. DOI: 10.1073/pnas.0509544103..
DOI: 10.1073/pnas.0509544103

Sebbane F., Lemaite N., Sturdevant D., Rebeil R., Virtaneva K., Porcella S., Hinnebusch B. Adaptive response of Yersinia pestis to extracellular effectors of innate immunity during bubonic plague. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2006; 103(31):11766–71. DOI: 10.1073/pnas.0601182103..
DOI: 10.1073/pnas.0601182103

Schaller J., Gerber S. The plasmin–antiplasmin system: structural and functional aspects. Cell. Mol. Life Sci. 2011; 68(5):785– 801. DOI: 10.1007/s00018-010-0566-5..
DOI: 10.1007/s00018-010-0566-5

Sodeinde O., Goguen J. Genetic analysis of the 9.5-kilobase virulence plasmid of Yersinia pestis. Infect. Immun. 1988; 56(10):2743–8.

Sodeinde O., Sample A., Brubaker R., Goguen J. Plasminogen activator/coagulase gene of Yersinia pestis is responsible for degradation of plasmid-encoded outer membrane proteins. Infect. Immun. 1988; 56(10):2749–52.

Sodeinde O., Goguen J. Nucleotide sequence of the plasminogen activator gene of Yersinia pestis: relationship to ompT of E. coli and gene E of Salmonella typhimurium. Infect. Immun. 1989; 57(5):1517–23.

Sodeinde O.A., Subrahmanyam Y.V., Stark K., Quan T., Bao Y., Goguen J.D. A surface protease and the invasive character of plague. Science. 1992; 258(5084):1004–7. DOI: 10.1126/science.1439793..
DOI: 10.1126/science.1439793

Stenseth N.C., Atshabar B.B., Begon M., Belmain S.R., Bertherat E., Carniel E., Gage K., Leirs H., Rahalison L. Plague: past, present, and future. PLoS Med. 2008; 5(1):e3. DOI: 10.1371/journal.pmed.0050003..
DOI: 10.1371/journal.pmed.0050003

Suomalainen M., Lobo L., Brandenburg K., Lindner B., Virkola R., Knirel Y., Anisimov A., Holst O., Korhonen T. Temperature-induced changes in the lipopolysaccharide of Yersinia pestis affect plasminogen activation by the Pla surface protease. Infect. Immun. 2010; 78(6):2644–52. DOI: 10.1128/IAI.01329-09..
DOI: 10.1128/IAI.01329-09

Titball R., Oyston P. A plague upon fibrin. Nat. Med. 2007; 13(3):253–4. DOI: 10.1038/nm0307-253..
DOI: 10.1038/nm0307-253

Valls Serón M., Haiko J., de Groot P., Korhonen T., Meijers J. Thrombin-activatable fibrinolysis inhibitor is degraded by Salmonella enterica and Yersinia pestis. J. Thromb. Haemost. 2010; 8(10):2232–40. DOI: 10.1111/j.1538-7836.2010.04014.x..
DOI: 10.1111/j.1538-7836.2010.04014.x

Vandeputte-Rutten L., Kramer R., Kroon J., Dekker N., Egmond M., Gros P. Crystal structure of the outer membrane protease OmpT from Escherichia coli suggests a novel catalytic site. EMBO J. 2001; 20(18):5033–9. DOI: 10.1093/emboj/20.18.5033..
DOI: 10.1093/emboj/20.18.5033

Vollmer W., Pilsl H., Hantke K., Höltje J., Braun V. Pesticin displays muramidase activity. J. Bacteriol. 1997; 179(5):1580–3.

Welch T., Fricke W., McDermott P., White D., Rosso M., Rasko D., Mammel M., Eppinger M., Rosovitz M., Wagner D., Rahalison L., Leclerc J., Hinshaw J., Lindler L., Cebula T., Carniel E., Ravel J. Multiple antimicrobial resistance in plague: an emerging public health risk. PLoS One. 2007; 2(3):e309. DOI: 10.1371/journal.pone.0000309..
DOI: 10.1371/journal.pone.0000309

Welkos S., Friedlander A., Davis K. Studies on the role of plasminogen activator in systemic infection by virulent Yersinia pestis strain C092. Microb. Pathog. 1997; 23(4):211– 23. DOI: 10.1006/mpat.1997.0154..
DOI: 10.1006/mpat.1997.0154

Yun T., Cott J., Tapping R., Slauch J., Morrissey J. Proteolytic inactivation of tissue factor pathway inhibitor by bacterial omptins. Blood. 2009; 113(5):1139–48. DOI: 10.1182/blood-2008-05-157180..
DOI: 10.1182/blood-2008-05-157180

Zhang S., Park C., Zhang P., Bartra S., Plano G., Klena J., Skurnik M., Hinnebusch J., Chen T. Plasminogen activator Pla of Yersinia pestis utilizes murine DEC-205 (CD205) as a receptor to promote dissemination. J. Biol. Chem. 2008; 283(46):31511–21. DOI: 10.1074/jbc.M804646200..
DOI: 10.1074/jbc.M804646200

Дополнительная информация
Язык текста: Русский
ISSN: 0370-1069
Унифицированный идентификатор ресурса для цитирования: //medj.rucml.ru/journal/4e432d4d4943524f42452d41525449434c452d323031362d302d332d302d31332d3230/