Размер шрифта
Цветовая схема
Изображения
Форма
Межсимвольный интервал
Межстрочный интервал
стандартные настройки
обычная версия сайта
закрыть
  • Вход
  • Регистрация
  • Помощь
Выбрать БД
Простой поискРасширенный поискИстория поисков
ГлавнаяРезультаты поиска
Статья; ОбзорИскать документыПерейти к записи. 2018; № 2: 14–22. DOI:10.21055/0370-1069-2018-2-14-22
Адгезины возбудителя чумы
Искать документыПерейти к записи[1]
Аффилированные организации
[1]Искать документыПерейти к записи
Аннотация

Возбудитель чумы обладает комплексом адгезинов, обеспечивающих прикрепление возбудителя к клеткаммишеням в организме хозяина и во многом определяющих начало, характер и течение болезни. Наличие адгезинов обеспечивает транслокацию эффекторных белков в клетки-мишени млекопитающих. В обзоре представлены литературные данные как о наиболее изученных адгезинах Yersinia pestis (белках Ail и pH6 антиген), так и о недавно выявленных аутотранспортных белках различных классов, участвующих в процессах адгезии (YadBC, Yaps, Ilp). Описано их значение для патогенеза чумы, генетическая детерминированность, структура и локализация в клетке. Отмечено, что адгезины возбудителя чумы действуют на разных стадиях инфекционного процесса, выполняют множественные функции, участвуют не только в процессах прикрепления к клеткам хозяина, но также обеспечивают устойчивость к действию иммунных механизмов хозяина.

[p/]
Ключевые слова
Искать документыПерейти к записи
Искать документыПерейти к записи
Искать документыПерейти к записи
Рубрики Mesh
Искать документыПерейти к записи
Искать документыПерейти к записи
Искать документыПерейти к записи
Искать документыПерейти к записи
Искать документыПерейти к записи
Искать документыПерейти к записи
Искать документыПерейти к записи
Искать документыПерейти к записи
Искать документыПерейти к записи
Искать документыПерейти к записи
Искать документыПерейти к записи
Искать документыПерейти к записи
Литература

Водопьянов С.О., Мишанькин Б.Н. Пили адгезии у Yersinia pestis. Журнал микробиологии, эпидемиологии и иммунобиологии. 1985; 6:13–7.

Евсеева В.В., Платонов М.Е., Копылов П.Х., Дентовская С.В., Анисимов А.П. Активатор плазминогена чумного микроба. Инфекция и иммунитет. 2015; 5(1):27–36. DOI: 10.15789/2220- 7619-2015-1-27-36..
DOI: 10.15789/2220- 7619-2015-1-27-36

Евсеева В.В., Платонов М.Е., Копылов П.Х., Дентовская С.В., Анисимов А.П. Активатор плазминогена чумного микроба. Инфекция и иммунитет. 2015; 5(1):27–36. DOI: 10.15789/2220- 7619-2015-1-27-36..
DOI: 10.15789/2220-7619 -201501-27-36

Ерошенко Г.А., Одиноков Г.Н., Куклева Л.М., Краснов Я.М., Кутырев В.В. Сравнительный анализ нуклеотидной последовательности генов yadA, inv и ail и их экспрессия в штаммах Yersinia pestis основного и неосновных подвидов и Yersinia pseudotuberculosis. Генетика. 2010; 46(6):734–41.

Куклева Л.М., Бойко А.В. Активатор плазминогена – многофункциональный белок возбудителя чумы. Проблемы особо опасных инфекций. 2016; 3:13–20. DOI: 10.21055/0370-1069- 2016-3-13-20..
DOI: 10.21055/0370-1069- 2016-3-13-20

Куклева Л.М., Бойко А.В. Активатор плазминогена – многофункциональный белок возбудителя чумы. Проблемы особо опасных инфекций. 2016; 3:13–20. DOI: 10.21055/0370-1069- 2016-3-13-20..
DOI: 10.21055/0370-1069-2016-3-13-20

Anisimov A.V., Dentovskaya S.V., Titareva G.M., Bakhteeva I.V., Shaikhutdinova R.Z., Balakhonov S.V., Lindner B., Kocharova N.A., Senchenkova S.N., Holst O., Pier G.B., Knirel Yu.A. Intraspecies and Temperature-Dependent Variations in Susceptibility of Yersinia pestis to the Bactericidal Action of Serum and to Polymyxin B. Infect. Immun. 2005; 73(11):7324–31 DOI:10.1128/ IAI.73.11.7324–7331.2005..
DOI: 10.1128/ IAI.73.11.7324–7331.2005

Bartra S.S., Styer K.L., O’Bryant D.M., Nilles M.L., Hinnebusch B.J., Aballay A., Plano G. Resistance of Yersinia pestis to complement-dependent killing is mediated by the Ail outer mem- brane protein. Infect. Immun. 2008; 76(2):612–22. DOI:10.1128/ IAI.01125-07..
DOI: 10.1128/ IAI.01125-07

Bartra S.S., Ding Y., Miya Fujimoto L., Ring J.G., Jain V., Ram S., Marassi F.M., Plano G.V. Yersinia pestis uses the Ail outer membrane protein to recruit vitronectin. Microbiology. 2015; 161(11):2174–83. DOI: 10.1099/mic.0.000179..
DOI: 10.1099/mic.0.000179

Bertherat E., Plague around the world, 2010–2015. Weekly epidemiological record. 2016; 91(8):89–104.

Cathelyn, J.S., Crosby S.D., Lathem W.W., Goldman W.E., Miller V.L. RovA, a global regulator of Yersinia pestis, specifical- ly required for bubonic plague. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2006; 103(36):13514–9. DOI:10.1073/pnas.0603456103..
DOI: 10.1073/pnas.0603456103

Chauhan N., Wrobel A., Skurnik M., Leo J.C. Yersinia ad- hesins: an arsenal for infection. Proteomics Clin. Appl. 2016; 10(9– 10):949–963. DOI: 10.1002/prca.201600012..
DOI: 10.1002/prca.201600012

Chauvaux S., Rosso M.L., Frangeul L., Lacroix C., Labarre L., Schiavo A., Marceau M., Dillies M.A., Foulon J., Coppée J.Y., Médigue C., Simonet M., Carniel E.. Transcriptome analysis of Yersinia pestis in human plasma: an approach for discovering bac- terial genes involved in septicaemic plague. Microbiology. 2007; 153(Pt.9):3112–24. DOI: 10.1099/mic.0.2007/006213-0..
DOI: 10.1099/mic.0.2007/006213-0

Chauvaux S., Dillies M.A., Marceauc M., Rosso M.L., Rousseau S., Moszer I., Simonet M., Carniel E. In silico comparison of Yersinia pestis and Yersinia pseudotuberculosis transcriptomes reveals a higher expression level of crucial virulence determinants in the plague bacillus. Intern. J. Med. Microbiol. 2011; 301(2):105–16. DOI:10.1016/j.ijmm.2010.08.013..
DOI: 10.1016/j.ijmm.2010.08.013

Deng W., Burland V., Plunkett G., Boutin A., Mayhew G.F., Liss P., Perna N.T., Rose D.J., Mau B., Zhou S., Schwartz D.C., Fetherston J.D, Lindler L.E., Brubaker R.R., Plano G.V., Straley S.C., McDonough K.A., Nilles M.L., Matson J.S., Blattner F.R., Perry R.D. Genome sequence of Yersinia pestis KIM. J. Bacteriol. 2002; 184(16):4601–11. DOI: 10.1128/JB.184.16.4601-4611.2002..
DOI: 10.1128/JB.184.16.4601-4611.2002

Felek S., Lawrenz M.B., Krukonis E.S. The Yersinia pes- tis autotransporter YapC mediates host cell binding, autoaggrega- tion and biofilm formation. Microbiology. 2008; 154(Pt.6):1802–12. DOI: 10.1099/mic.0.2007/010918-0..
DOI: 10.1099/mic.0.2007/010918-0

Felek S., Tsang T.M., Krukonis E.S. Three Yersinia pes- tis adhesins facilitate Yop delivery to eukaryotic cells and contrib- ute to plague virulence. Infect. Immun. 2010; 78(10):4134–50. DOI:10.1128/IAI.00167-10..
DOI: 10.1128/IAI.00167-10

Felek S., Jeong J.J., Runco L.M., Murray S., Thanassi D.G., Krukonis E.S. Contributions of chaperone/usher systems to cell bind- ing, biofilm formation, and Yersinia pestis virulence. Microbiology. 2011; 157(Pt.3):805–18. DOI: 10.1099/mic.0.044826-0..
DOI: 10.1099/mic.0.044826-0

Forman S., Wulff C.R., Myers-Morales T., Cowan C., Perry R.D, Straley S.C. yadBC of Yersinia pestis, a new virulence determinant for bubonic plague. Infect. Immun. 2008; 76(2):578–87 DOI:10.1128/IAI.00219-07..
DOI: 10.1128/IAI.00219-07

Galvan E.M., Chen H., Schifferli D.M. The Psa fimbriae of Yersinia pestis interact with phosphatidylcholine on alveolar epitheli- al cells and pulmonary surfactant. Infect. Immun. 2007; 75(3):1272– 79. DOI:10.1128/IAI.01153-06..
DOI: 10.1128/IAI.01153-06

Hinnebusch B.J., Jarrett C.O., Callison J.A., Gardner D., Buchanan S.K., Plano G.V. Role of the Yersinia pestis Ail protein in preventing a protective polymorphonuclear leukocyte response during bubonic plague. Infect. Immun. 2011; 79(12):4984–89. DOI:10.1128/IAI.05307-11..
DOI: 10.1128/IAI.05307-11

Huang X.Z., Lindler L.E. The pH6 antigen is an antiphagocytic factor produced by Yersinia pestis independent of Yersinia outer proteins and capsule antigen. Infect. Immun. 2004; 72(12):7212–19. DOI: 10.1128/IAI.72.12.7212-7219.2004..
DOI: 10.1128/IAI.72.12.7212-7219.2004

Kolodziejek A.M., Schnider D.R., Rohde H.N., Wojtowicz A.J., Bohach G.A., Minnich S.A., Hovde C.J. Outer membrane protein X (Ail) contributes to Yersinia pestis virulence in pneumonic plague and its activity is dependent on the lipopolysaccharide core length. Infect. Immun. 2010; 78(12):5233–43. DOI:10.1128/IAI.00783-10..
DOI: 10.1128/IAI.00783-10

Kolodziejek A.M., Hovde C.J., Minnich S.A., Yersinia pestis Ail: multiple roles of a single protein. Front. Cell. Infect. Microbiol. 2012; 2(103):1–10. DOI: 10.3389/fcimb.2012.00103..
DOI: 10.3389/fcimb.2012.00103

Lane M., Lenz J.D., Miller V.L. Proteolytic processing of the Yersinia pestis YapG autotransporter by the omptin protease Pla and the contribution of YapG to murine plague pathogenesis. J. Med. Microbiol. 2013; 62(Pt8):1124–34. DOI: 10.1099/jmm.0.056275-0..
DOI: 10.1099/jmm.0.056275-0

Lawrenz M.B., Lenz J.D, Miller V.L. A Novel Autotransporter adhesin is required for efficient colonization during bubonic plague. Infect. Immun. 2009; 77(1):317–26. DOI:10.1128/ IAI.01206-08..
DOI: 10.1128/ IAI.01206-08

Lawrenz M.B., Pennington J., Miller V.L. Acquisition of omptin reveals cryptic virulence function of autotransporter YapE in Yersinia pestis. Mol. Microbiol. 2013; 89(2):276–87. DOI:10.1111/ mmi.12273..
DOI: 10.1111/ mmi.12273

Lenz J.D., Lawrenz M.B., Cotter D.G., Lane M.C., Gonzalez R.J., Palacios M., Miller V.L. Expression during host in- fection and localization of Yersinia pestis autotransporter proteins. J. Bacteriol. 2011; 193(21):5936–49. DOI:10.1128/JB.05877-11..
DOI: 10.1128/JB.05877-11

Lenz J.D., Temple B., Miller V.L. Evolution and viru- lence contributions of the autotransporter proteins YapJ and YapK of Yersinia pestis CO92 and their homologs in Y. pseudotuberculo- sis IP32953. Infect. Immun. 2012; 80(10):3693–705. DOI:10.1128/ IAI.00529-12..
DOI: 10.1128/ IAI.00529-12

Leo J.C., Grin I., Linke D. Type V secretion: mechanism(s) of autotransport through the bacterial outer membrane. Phil. Trans. R. Soc. B. Biol. Sci. 2012; 367(1592):1088–101. DOI:10.1098/ rstb.2011.0208..
DOI: 10.1098/ rstb.2011.0208

Leo J.C., Oberhettinger P, Schütz M, Linke D. The in- verse autotransporter family: intimin, invasin and related proteins. Int. J. Med. Microbiol. 2015; 305(2):276–82. DOI: 10.1016/j. ijmm.2014.12.011..
DOI: 10.1016/j. ijmm.2014.12.011

Leo J.C., Oberhettinger P., Chaubey M., Schütz M., Kühner D., Bertsche U., Schwarz H., Götz F., Autenrieth I.B., Coles M., Linke D. The intimin periplasmic domain mediates dimerisation and binding to peptidoglycan. Mol. Microbiol. 2015; 95(1):80–100. DOI: 10.1111/mmi.12840..
DOI: 10.1111/mmi.12840

Lindler L.E., Klempner M.S., Straley S.C. Yersinia pestis pH6 antigen: genetic, biochemical, and virulence characterization of a protein involved in the pathogenesis of bubonic plague. Infect. Immun. 1990; 58(8):2569–77.

Lindler L., Tall B. Yersinia pestis pH6 antigen forms fimbriae and is induced by intracellular association with macrophages. Mol. Microbiol. 1993; 8(2):311–24.

Liu F., Chen H., Galvan E.M., Lasaro M.A., Schifferli D.M. Effects of Psa and F1 on the adhesive and invasive interactions of Yersinia pestis with human respiratory tract epithelial cells. Infect. Immun. 2006; 74(10):5636–44. DOI: 10.1128/IAI.00612-06..
DOI: 10.1128/IAI.00612-06

Liu H., Wang H., Qiu J., Wang X., Guo Z., Qiu Y., Zhou D., Han Y., Du Z., Li C., Song Y., Yang R. Transcriptional profiling of a mice plague model: insights into interaction between Yersinia pestis and its host. J. Basic. Microbiol. 2009; 49(1):92–9. DOI: 10.1002/ jobm.200800027..
DOI: 10.1002/ jobm.200800027

Lobo L.A. Adhesive properties of the purified plasmino- gen activator Pla of Yersinia pestis. FEMS Microbiol. Lett. 2006; 262(2):158–62. DOI: 10.1111/j.1574-6968.2006.00382.x..
DOI: 10.1111/j.1574-6968.2006.00382.x

Makoveichuk E., Cherepanov P., Lundberg S., Forsberg A., Olivecrona G. pH6 antigen of Yersinia pestis interacts with plasma lipoproteins and cell membranes. J. Lipid. Res. 2003; 44(2):320–30. DOI: 10.1194/jlr.M200182-JLR200..
DOI: 10.1194/jlr.M200182-JLR200

Mikula K.M., Kolodziejczyk R., Goldman A. Yersinia in- fection tools – characterization of structure and function of adhesions. Front. Cell Infect. Microbiol. 2013; 2(169):1–14. DOI: 10.3389/ fcimb.2012.00169..
DOI: 10.3389/ fcimb.2012.00169

Nair M.K., De Masi L., Yue M., Galván E.M., Chen H., Wang F., Schifferli D.M. Adheive properties of YapV and paralo- gous autotransporter proteins of Yersinia pestis. Infect. Immun. 2015; 83(5):1809–19. DOI: 10.1128/IAI.00094-15..
DOI: 10.1128/IAI.00094-15

Payne D., Tatham D., Williamson D.E., Titball R.W. The pH6 antigen of Yersinia pestis binds to b1-linked galactosyl residues in glycosphingolipids. Infect. Immun. 1998; 66(9):4545–8.

Perry R.D., Fetherston J.D. Yersinia pestis – etiologic agent of plague. Clin. Microbiol. Rev. 1997; 10(1):35–66.

Plesniak L.A., Mahalakshmi R., Rypien C., Yang Y., Racic J., Marassi F.M. Expression, refolding, and initial structural characterization of the Y. pestis Ail outer membrane protein in lip- ids. Biochim. Biophys. Acta. 2011; 1808(1):482–9. DOI: 10.1016/j. bbamem.2010.09.017..
DOI: 10.1016/j. bbamem.2010.09.017

Seo S.K., Kim J.W., Park J.Y., Viall A.K., Minnich S.S., Rohde H.N., Schnider D.R., Lim S.Y., Hong J.B., Hinnebusch B.J., O’Loughlin J.L., Deobald C.F., Bohach G.A., Hovde C.J., Minnichb S.A. Role of a new intimin/invasin-like protein in Yersinia pes- tis virulence. Infect. Immun. 2012; 80(10):3559–69. DOI:10.1128/ IAI.00294-12..
DOI: 10.1128/ IAI.00294-12

Touchman J.W., Wagner D.M., Hao J., Mastrian S.D., Shah M.K., Vogler A.J., Allender C.J., Clark E.A., Benitez D.S., Youngkin D.J., Girard D.J., Auerbach R.K., Beckstrom-Sternberg S.M., Keim P. A North American Yersinia pestis draft genome sequence: SNPs and phylogenetic analysis. PLoS One. 2007; 2(2):e220. DOI: 10.1371/ journal.pone.0000220..
DOI: 10.1371/ journal.pone.0000220

Tsang T.M., Annis D.S., Kronshage M., Fenno J.T., Usselman L.D., Mosher D.F., Krukonis E.S. Ail protein binds ninth type III fibronectin repeat (9FNIII) within central 120-kDa region of fibronectin to facilitate cell binding by Yersinia pestis. J. Biol. Chem. 2012; 287(20):16759–67. DOI: 10.1074/jbc.M112.358978..
DOI: 10.1074/jbc.M112.358978

Tsang T.M. Wiese J.S., Felek S., Kronshage M., Krukonis E.S. Ail proteins of Yersinia pestis and Y. pseudotuberculosis have different cell binding and invasion activities. PLoS One. 2013; 8(12):e83621. DOI: 10.1371/journal.pone.0083621..
DOI: 10.1371/journal.pone.0083621

Tsai J.C., Yen M.R., Castillo R., Leyton D.L., Henderson I.R., Saier M.H. Jr. The bacterial intimins and invasins: a large and novel family of secreted proteins. PLoS One. 2010; 5(12):e14403. DOI: 10.1371/journal.pone.0014403..
DOI: 10.1371/journal.pone.0014403

Uittenbogaard A.M., Myers-Morales T., Gorman A.A. Welsh E., Wulff C., Hinnebusch B.J., Korhonen T.K., Straley S.C. Temperature-dependence of yadBC phenotypes in Yersinia pestis. Microbiology 2014; 160(Pt.2):396–405. DOI: 10.1099/ mic.0.073205-0..
DOI: 10.1099/ mic.0.073205-0

Yamashita S., Lukacik P., Barnard T.J., Noinaj N., Felek S., Tsang T.M., Krukonis E.S., Hinnebusch B.J., Buchanan S. Structural insights into Ail-mediated adhesion in Yersinia pestis. Structure. 2011; 19(11):1672–82. DOI: 10.1016/j.str.2011.08.010..
DOI: 10.1016/j.str.2011.08.010

Yen Y.T., Karkal A., Bhattacharya M., Fernandez R.C., Stathopoulos C. Identification and characterization of autotransport- er proteins of Yersinia pestis KIM. Mol. Membr. Biol., 2007; 24(1): 28–40. DOI: 10.1080/09687860600927626..
DOI: 10.1080/09687860600927626

Zav’yalov V.P. Fimbrial polyadhesins: anti-immune arma- ment of Yersinia. Adv. Exp. Med. Biol. 2012;.954:183–201. DOI: 10.1007/978-1-4614-3561-7_24..
DOI: 10.1007/978-1-4614-3561-7_24

Дополнительная информация
Язык текста: Русский
ISSN: 0370-1069
Унифицированный идентификатор ресурса для цитирования: //medj.rucml.ru/journal/4e432d4d4943524f42452d41525449434c452d323031382d302d322d302d31342d3232/